Ano ang pag-andar ng enzyme protina? Ang enzymatic function ng protina: halimbawa

Ang gawain ng ating katawan - isang napaka-komplikadong proseso na kung saan milyon-milyong ng mga cell na kasangkot, libu-libong iba't ibang mga sangkap. Ngunit may isang lugar na kung saan ay lubos na umaasa sa mga tiyak na protina, nang walang kung saan ang tao o hayop na buhay ay magiging ganap na imposible. Habang ikaw ay marahil nahulaan, kami ay pakikipag-usap ngayon tungkol sa mga enzymes.

Ngayon kami ay isaalang-alang ang enzymatic function ng protina. Ito ay isang pangunahing lugar ng byokimika.

Dahil ang batayan ng mga sangkap ay nakararami protina, at pagkatapos ay maaari nilang isaalang-alang ng mga ito. Dapat mong malaman na sa unang pagkakataon enzymes ay natuklasan sa 30s ng ika-19 siglo, tanging ang mga siyentipiko kinuha higit sa isang siglo, upang dumating sa isang higit pa o mas mababa pare-parehong kahulugan para sa kanila. Kaya kung ano ang function ay ginanap sa pamamagitan ng protina enzymes? Sa ito, pati na rin ang kanilang mga istraktura at mga reaksyon sa mga halimbawa ikaw ay matuto mula sa artikulong ito.

Mayroon kang upang maunawaan na hindi lahat ng protina ay maaaring maging isang enzyme, kahit na sa teorya. Globular protina lamang bumuo ng kakayahang exhibiting catalytic aktibidad na may paggalang sa iba pang mga organic compounds. Tulad ng lahat ng mga natural na compounds sa klase na ito, enzymes ay binubuo ng amino acid residues. Tandaan na ang enzymatic function ng protina (mga halimbawa ng kung saan ay magiging sa artikulo) ay maaaring gumanap lamang sa pamamagitan ng isa na kung saan ang bagang masa ay mas maliit kaysa sa 5000.

Ano ang isang enzyme, ang modernong kahulugan

Enzymes - isang katalista ng biological pinanggalingan. Mayroon silang ang kakayahan upang mapabilis ang reaksyon, dahil sa malapit na contact sa pagitan ng mga reactants (substrates). Maaari naming sabihin na ang enzymatic function ng protina - isang proseso ng ilang mga katalisis ng biochemical reaksyon na natatangi sa isang buhay na organismo. Tanging ang isang maliit na bahagi ng mga ito ay maaaring muling ginawa sa laboratoryo.

Dapat ito ay nabanggit na sa lugar na ito ay nagkaroon ng ilang mga pambihirang tagumpay sa mga nakaraang taon. Ang mga siyentipiko ay may dahan-dahan lumapit sa paglikha ng artipisyal na enzymes na maaaring magamit hindi lamang para sa mga pang-ekonomiyang mga layunin, ngunit din medicine. Ito ay binuo enzymes na maaaring epektibong puksain ang kahit maliliit na lugar ng bagu-bago cancer.

Aling mga bahagi ng enzyme direktang kasangkot sa reaksyon?

Tandaan na, sa contact na may substrate ay hindi kasama ang buong katawan ng enzyme, ngunit lamang ng isang maliit na seksyon na kung saan ay tinatawag na ang mga aktibong site. Ito ang kanilang pangunahing ari-arian ng complementarity. konsepto na ito ay nagpapahiwatig na ang mga enzyme ay may perpektong angkop sa substrate sa anyo at ang kanilang mga pisikal at kemikal na mga katangian. Maaari naming sabihin na ang pag-andar ng mga enzymes sa kasong ito ay ang mga sumusunod:

• Ang kanilang tubig pagdating down mula sa shell ibabaw.
• May ay isang tiyak na pagpapapangit (polariseysyon, halimbawa).
• Pagkatapos na sila ay nakaayos sa isang espesyal na paraan sa espasyo, habang ang paglipat ng mas malapit sa bawat isa.

Ang mga kadahilanang ito humantong sa ang pagpabibilis ng reaksyon. Ngayon, ipaalam sa amin gumawa ng isang paghahambing sa pagitan ng mga enzymes at tulagay catalysts.

Tulad ng iyong nakikita, ang enzymatic function ng protina ay nangangailangan ng pagtitiyak. Sa pamamagitan ng mismo ay ring magdagdag ng na marami sa mga protina ay mayroon ding mga species tiyak. Sa madaling sabi, human enzymes halos hindi angkop para sa isang gini baboy.

Mahalagang impormasyon tungkol sa istraktura ng mga enzymes

Ang istraktura ng mga compounds ay ihiwalay kaagad tatlong mga antas. Ang pangunahing istraktura ay maaaring makilala sa pamamagitan ng amino acid residues na kung saan ay bahagi ng enzymes. Dahil ang enzymatic function ng protina, mga halimbawa ng kung saan paulit-ulit nating nabanggit sa artikulong ito, ay maaaring natupad lamang sa pamamagitan ng mga tiyak na kategorya ng mga compounds, upang makilala ang mga ito tumpak sa batayan na ito ay lubos na tunay.

Tulad ng sa pangalawang antas, ang mga accessory na ipinapatupad dito ay natutukoy sa pamamagitan ng mga karagdagang mga uri ng mga bono na maaaring mangyari sa pagitan ng mga amino acid residues. Ito komunikasyon hydrogen, electrostatic, hydrophobic, at Van der Waals pakikipag-ugnayan. Bilang resulta ng ang pag-igting na sanhi ng mga koneksyon sa iba't ibang bahagi ng enzyme produce α-helix, ang loop at β-strands.

Ang tersiyaryo istraktura ay isang resulta ng ang katunayan na ang relatibong malalaking bahagi ng polypeptide kadena i-tiklop. Ang resultang strands ay tinatawag na mga domain. Sa wakas, ang pangwakas na pormasyon ng structure na ito ay tumatagal ng lugar lamang pagkatapos ng isang matatag na pakikipag-ugnayan na itinatag sa pagitan ng iba't ibang mga domain. Dapat ito ay remembered na ang mga pormasyon ng mga domain sa kanilang sarili ng pagpunta sa isang ganap na independiyenteng paraan mula sa bawat isa.

Ang ilang mga katangian ng domain

Karaniwan, ang polypeptide chain mula sa kung saan sila ay nabuo, ay binubuo ng humigit-kumulang 150 amino acid residues. Kapag domain makipag-ugnay sa bawat isa, nabuo mabilog na bagay. Dahil ang function ay ginanap sa pamamagitan ng enzymatic aktibong mga site batay sa mga ito, dapat maunawaan ang kahalagahan ng prosesong ito.

Ang domain mismo ay nailalarawan sa pamamagitan ng ang katunayan na sa pagitan ng amino acid residues sa kaayusan nito mayroong maraming mga pakikipag-ugnayan. Ang kanilang mga numero ay mas mataas para sa mga reaksyon sa pagitan ng kanilang mga sarili na mga domain. Kaya, ang lukab pagitan ng mga ito relatibong "mahina laban" sa mga aksyon ng iba't-ibang mga organic solvents. Ang lakas ng tunog ng ang pagkakasunod-sunod ng 20-30 kubiko angstrom na umaakma sa ilang mga molecule ng tubig. Iba't ibang mga domain ay madalas na magkaroon ng isang ganap na natatanging tatlong-dimensional na istraktura, na kung saan ay kaugnay sa ang pagganap ng ganap na magkaibang mga function.

aktibong mga site

Bilang isang panuntunan, ang mga aktibong site ay matatagpuan mahigpit sa pagitan ng mga domain. Alinsunod dito, ang bawat isa ay gumaganap ng isang napakahalagang papel sa kurso ng reaksyon. Dahil sa pag-aayos ng mga domain natagpuan malaki flexibility, kadaliang mapakilos sa lugar ng enzyme. Ito ay lubos na mahalaga, dahil ang enzymatic function ay ginanap lamang ang mga compounds na maaaring suitably baguhin ang spatial na posisyon.

Sa pagitan ng haba polypeptide bond sa katawan ng enzyme, at sa pamamagitan ng kung kumplikadong pag-andar sila ay ginanap sa, mayroong isang direktang link. Pagkamagulo role parehong nakakamit sa pamamagitan ng bumubuo ng mga aktibong site ng reaksyon sa pagitan ng catalytic domain at dahil sa ang pagbuo ng ganap na bagong domain.

Ang ilang mga protina, enzymes (halimbawa - lysozyme at glycogen) ay maaaring mag-iba malaki sa sukat (129 at 842 amino acid residues, ayon sa pagkakabanggit), kahit na ang reaksyon ay catalyzed cleavage ng chemical bonds ng parehong uri. Ang pagkakaiba ay na ang mas malaki at malaki enzymes ay magagawang upang mas mahusay na kontrolin ang posisyon nito sa espasyo, na kung saan ay nagsisiguro mas malaki katatagan at bilis ng reaksyon.

Ang pangunahing pag-uuri ng mga enzymes

Sa kasalukuyan tinanggap at laganap na sa mundo ay ang pamantayan uuri. Ayon sa kanya, ito ang ibig sabihin ay anim na core klase, may-katuturang mga subclasses. Isinasaalang-alang namin lamang ang mga pangunahing. Narito ang mga ito:

1. Oxidoreductases. Ang function ng mga enzymes sa kasong ito - stimulation redox reaksyon.

2. Transferases. Maaaring isagawa ang transfer substrates pagitan ng mga sumusunod na grupo:

• One-carbon units.
• Ay mananatiling ng aldehydes at ketones.
• Acyl at glycosyl bahagi.
• Alkyl (tulad ng pagbubukod ay hindi maaaring makisama CH3) residues.
• Nitrohenus base.
• Grupo na naglalaman ng posporus.

3. Hydrolases. Sa kasong ito, ang enzymatic function ay pipisan ang mga protina sa mga sumusunod na uri ng compounds:

• Esters.
• Glycosides.
• Esters, at thioesters.
• Peptide i-type ang mga bono.
• Relasyon type CN (maliban sa mga parehong peptide).

4. Lyases. Ang kakayahan na disengaging mga grupo na may kasunod na pagbuo ng isang double bond. Higit pa rito, maaaring may gawin ang kabaligtaran proseso: pagsali napiling pangkat i-double bono.

5. Isomerases. Sa kasong ito, ang enzymatic function ng protina ay kumplikado isomeric katalisis reaksyon. Ang grupong ito ay kabilang ang mga sumusunod enzymes:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolecular oxidoreductases.
• Intramolecular transferases.
• Intramolecular lyase.

6. Ligases (kung hindi man kilala bilang synthetase). Sila ay ginagamit para sa paghahati ng ATP habang bumubuo ng ilang mga koneksyon.

Ito ay madaling mapansin na ang enzymatic function ng protina Sobrang mahalaga, pati na ang mga ito ay sa ilang mga lawak control halos lahat ng mga reaksyon na nagaganap sa bawat segundo sa iyong katawan.

At ang labis sa enzyme matapos ang pakikipag-ugnayan sa substrate?

Kadalasan, ang mga enzyme ay isang protina globular pinagmulan, ang aktibong center na kung saan ay kinakatawan ng kanyang parehong amino acid residues. Sa lahat ng iba pang mga kaso, sa gitna bahagi matatag konektado sa mga ito prosthetic grupo o coenzyme (ATP, halimbawa), ang relasyon ay mas weaker. Ang isang katalista tinatawag na isang holoenzyme, at ang nalalabi, matapos pag-alis ng nabuo ATP apoenzyme.

Kaya, ayon sa ang tampok na ito enzymes inuri sa mga sumusunod na grupo:

• Simple hydrolase, lyase, at isomerase, na sa pangkalahatan ay hindi naglalaman ng coenzyme base.
• Enzyme protina (halimbawa - ang ilang mga transaminase) na binubuo ng isang prostetik group (lipoic acid, halimbawa). Ang grupong ito ay kabilang ang marami sa peroxidase.
• Enizmy para sa kung saan ang mga kinakailangang coenzyme pagbabagong-buhay. Kabilang dito ang kinases, pati na rin ang karamihan sa mga oxidoreductases.
• Iba pang mga catalysts, ang mga bahagi ng kung saan ay hindi pa ganap na naiintindihan.

Ang lahat ng mga sangkap na bahagi ng unang grupo, ay malawakang ginagamit sa industriya ng pagkain. Lahat ng iba pang mga catalysts ay nangangailangan ng napaka-tukoy na mga kondisyon para sa kanyang activation, at samakatuwid ay gagana lamang sa katawan, o sa ilang mga eksperimento laboratoryo. Kaya, ang enzymatic function na - ito ay isang napaka-tukoy na reaksyon, na kung saan ay binubuo sa stimulating (katalisis) reaksyon sa ilang mga uri ng maayos na natukoy na mga kondisyon ng tao o hayop katawan.

Ano ang mangyayari sa aktibong site, o kung bakit enzymes gumana kaya epektibo?

Paulit-ulit namin sinabi na ang susi sa pag-unawa ng enzymatic katalisis ay ang paglikha ng mga aktibong center. Ito ay doon na ang mga tiyak na nagbubuklod ng substrate, na kung saan sa naturang mga kundisyon ay mas aktibong tumugon. Sa order para sa iyo upang maunawaan ang pagiging kumplikado ng ang reaksyon ina-natupad doon, magbigay ng isang simpleng halimbawa na mangyari asukal pagbuburo, ito ay kinakailangan sa sandaling 12 enzymes! Pantay mahirap na pakikipag-ugnayan ay nagiging posible lamang dahil sa ang katunayan na ang isang protina na gumaganap ng mga enzymatic function na may pinakamataas na antas ng pagtitiyak.

Mga uri ng mga enzymes pagtitiyak

Ito ay absolute. Sa kasong ito, ang pagtitiyak ay ipinapakita ang isa lamang, mahigpit na tinukoy na uri ng enzyme. Kaya, urease nakikipag-ugnayan lamang sa yurya. Sa lactose gatas habang ito ay pumapasok ang reaksyon sa ilalim ng anumang mga kondisyon. Iyon ay kung ano ang function ay ginanap sa pamamagitan ng protina, enzymes sa katawan.

Sa karagdagan, ang pangkat ay hindi bihira ganap na pagtitiyak. Tulad ng maaaring naiintindihan mula sa pangalan, sa kasong ito doon ay "pagtanggap" mahigpit na sa isang klase ng mga organic compounds (esters, kabilang ang complex alcohols o aldehydes). Halimbawa, pepsin, na kung saan ay isa sa mga key enzymes ng tiyan, ay nagpapakita lamang pagtitiyak para haydrolisis ng peptide. Alak dehydrogenase nakikipag-ugnayan na ekslusibo lamang sa alcohols at hindi laktikodegidraza split kahit ano maliban sa alpha-hydroxy acids.

Ito ay nangyayari rin na ang enzymatic function na katangian ng isang partikular na grupo ng mga compounds, ngunit sa ilalim ng ilang mga kundisyon, ang mga enzymes ay maaaring kumilos sa lubos na naiiba mula sa kanilang main "purpose" ng isang sangkap. Sa kasong ito, ang katalista "ay may kaugaliang" sa isang tiyak na klase ng mga sangkap, ngunit sa ilalim ng ilang mga kundisyon maaari itong kakapit at iba pang compounds (hindi nangangahulugang katumbas). Gayunpaman, sa kasong ito, ang reaksyon ay pumunta mas mas mabagal.

Malawak na kilala para sa kakayahan ng trypsin na kumilos sa peptide bono, ngunit ilang mga taong kilala na ang protina na gumaganap ang function na ng enzyme sa Gastrointestinal tract, maaari rin reaksyon na may iba't ibang mabangong kimiko compounds.

Sa wakas, diyan ay ang pagtitiyak ng optical. Ang mga enzymes ay maaaring makipag-ugnayan sa isang malawak na iba't-ibang mga sangkap ilista ganap, ngunit lamang sa ilalim ng kondisyon na mayroon sila ng isang maayos na natukoy na optical properties. Kaya, ang enzymatic function ng protina sa kasong ito ay katulad na katulad sa prinsipyo ng pagkilos ay hindi enzymes, catalysts at tulagay pinagmulan.

Ano ang mga kadahilanan matukoy ang kahusayan ng katalisis?

Ngayon, ito ay pinaniniwalaan na mga kadahilanan na matukoy ang isang napakataas na antas ng kahusayan ng enzymes ay ang mga:

• isip nang lubusan epekto.
• spatial orientation epekto.
• Ang kagalingan sa maraming bagay sa mga aktibong center reaksyon.

Sa pangkalahatan, ang epekto ng mga sangkap na konsentrasyon ay hindi naiiba mula sa na sa inorganic katalisis reaksyon. Sa kasong ito, ang isang konsentrasyon ng naturang substrate, na kung saan ay maraming beses mas malaki kaysa sa isang katulad na halaga para sa lahat ng iba pang mga bagay-bagay ang dami ng mga solusyon sa aktibong center. Sa gitna reaksyon nang pili uri ang Molekyul sangkap na dapat tumauli sa bawat isa. Ito ay hindi mahirap hulaan na ang epekto na ito ay humantong sa isang pagtaas sa mga kemikal na reaksyon rate ng ilang mga order ng magnitude.

Kapag ang isang karaniwang proseso ng kemikal ay tumatagal ng lugar, ito ay lubhang mahalaga, na kung saan ay bahagi ng pakikipag-ugnay molecule ay sumalungat sa isa't isa. Sa madaling sabi, ang mga sangkap ng Molekyul sa oras ng banggaan ay dapat na mahigpit na nakatuon kamag-anak sa bawat isa. Dahil sa ang katunayan na napipilitan lamang, at pagkatapos ay lahat ng mga kasangkot mga bahagi ay nakaayos sa isang tiyak na linya, ang katalisis reaksyon ay pinabilis na sa pamamagitan ng mga tatlong order ng tulad ng isang turn sa aktibong site ng enzyme.

Sa ilalim multifunctionality sa kasong ito ito ay tumutukoy sa isang ari-arian ng lahat ng mga bahagi sa mga aktibong site ng sabay-sabay (o mahigpit coordinated) kumilos sa Molekyul "ginagamot" substansiya. Na ito ang isa (Molekyul) ay hindi lamang suitably maayos sa espasyo (tingnan. Sa itaas), ngunit din lubos na pagbabago sa kanyang katangian. Ang lahat ng ito nang sama-sama ay humantong sa ang katunayan na ang mga enzyme ay nagiging mas madali upang kumilos sa substrate kung kinakailangan.