Ang istruktura ng organisasyon ng protina antas Molekyul: pangalawang istraktura ng isang protina

Ang batayan ng ang istraktura ng mga protina at proteids ng polypeptide chain, at ang protina Molekyul ay maaaring binubuo ng isa, dalawa o higit pang mga circuits. Gayunpaman, pisikal, biological at chemical properties ng biopolymers ay sanhi hindi lamang ng isang pangkalahatang istraktura ng kemikal na maaaring maging isang "walang kahulugan", ngunit din sa pamamagitan ng iba pang mga antas ng organisasyon ng mga molecule ng protina.

Ang pangunahing istraktura ng isang protina ay natutukoy sa pamamagitan ng husay at nabibilang na amino acid komposisyon. Peptide bono ay ang batayan ng ang pangunahing istraktura. Para sa unang pagkakataon na ito teorya iminungkahing sa 1888 A. Ya. Danilevsky, at sa ibang pagkakataon ang kanyang mga suspicions ay nakumpirma na sa pamamagitan ng synthesis ng mga peptides na kung saan ay natupad sa pamamagitan ng E. Fischer. Ang istraktura ng protina molecule sa detalye investigated A. Ya. Danilevskim at E. Fischer. Ayon sa teorya na ito, ang mga molecule ng protina ay binubuo ng isang malaking bilang ng amino acid residues na kung saan ay konektado sa pamamagitan peptide. protina Molekyul maaaring magkaroon ng isa o higit pang mga polypeptide chain.

Kapag ang pangunahing istruktura ng mga protina na ginagamit para sa mga ahente ng pagsubok kemikal at proteolytic enzymes. Kaya, gamit ang paraan ng Edman ay napaka-maginhawang upang makilala ang mga terminal amino acids.

Ang pangalawang istraktura ng protina ay nagpapakita ng isang spatial configuration ng protina Molekyul. May mga sumusunod na pangalawang uri ng istraktura: alpha-helix, beta-spiral, collagen Helix. Siyentipiko ay natagpuan na ang pinaka-katangian ng alpha-helix istraktura ng peptides.

Ang pangalawang istraktura ng protina ay nagpapatatag sa pamamagitan ng hydrogen bonds. Sa huli lumabas dahil sa pagitan ng mga atoms hydrogen bonded sa isang elektronegatibo nitrogen atom ng isa peptide bono, at isang carbonyl oxygen atom ng ika-apat na isa sa mga amino acids, at sila ay nakadirekta sa kahabaan ng spiral. Enerhiya kalkulasyon ipakita na ang polimerisiyesyon ng mga amino acids ay mas mahusay na karapatan alpha-helix, na kung saan ay naroroon sa katutubong protina.

Ang pangalawang istraktura ng isang protina: beta-sheet na istraktura

Polypeptide chain sa beta-folds ay ganap na pinalawig. Beta-folds ay nabuo sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng dalawang tanikala peptide. Ang istrakturang ito ay katangi- mahibla protina (keratin, fibroin, atbp). Sa partikular, beta-keratin nailalarawan sa pamamagitan ng isang magkaagapay na kaayusan ng polypeptide chain na karagdagang nagpapatatag sa pamamagitan magpanday-panday disulfide bono. Ang sutla fibroin kalapit na polypeptide chain ay antiparallel.

Ang pangalawang istraktura ng protina: collagen helix

formation ay binubuo ng tatlong spiralized tropocollagen chain, na may isang baras na hugis. Spiralized chain curl at bumuo ng isang superhelix. Helix nagpapatatag sa pamamagitan ng hydrogen bonds sa pagitan ng hydrogen ng peptide na nagaganap amino amino acid residues sa isang kadena at ang oxygen ng carbonyl pangkat ng mga amino acid nalalabi ng isa pang chain. Itinanghal collagen istraktura ay nagbibigay sa mataas na lakas at pagkalastiko.

Ang tersiyaryo istraktura ng protina

Karamihan sa mga protina sa katutubong estado ay napaka-compact na istraktura, na kung saan ay tinutukoy ng mga hugis, laki, at polarity ng amino acid radicals, at amino acid sequence.

Ang isang makabuluhang impluwensiya sa pagbubuo ng mga katutubong protina tulad, o isang tersiyaryo istraktura ay may hydrophobic at ionic pakikipag-ugnayan, hydrogen bonds, atbp .. Sa ilalim ng pagkilos ng mga pwersa ay nakakamit thermodynamically pakinabang tulad ng protina Molekyul at stabilize nito.

Ang quaternary istraktura

Ang ganitong uri ng istraktura ng Molekyul ay ang resulta ng samahan ng ilang mga subunits sa isang solong Molekyul complex. Ang komposisyon ng bawat subunit kinabibilangan ng pangunahing, pangalawang at tersiyaryo istraktura.