Protina denaturation

Conformation (structure) ng peptide chain ay iniutos at ay natatangi sa bawat protina. Sa mga espesyal na kondisyon mayroong isang agwat sa malaking bilang ng mga bono na maging matatag ang spatial istraktura ng compound Molekyul. Bilang isang resulta, ang puwang sa ganap na ang buong Molekyul (o isang matibay bahagi nito) ay tumatagal ng anyo ng random likawin. Ang prosesong ito ay tinatawag na "denaturation". Ang pagbabagong ito ay maaaring mag-trigger ng init 60-80 degrees. Sa gayon, ang bawat Molekyul, ang mga nagresultang agwat maaaring mag-iba sa tulad sa isa.

Denaturation ng protina maganap sa ilalim ng impluwensiya ng anumang mga ahente na may kakayahang pagsira non-covalent Bonds. Ang proseso ay maaaring maganap sa ilalim ng alkalina o acidic kondisyon, sa ibabaw ng ang phase ng seksyon, sa ilalim ng pagkilos ng ilang mga organic compounds (phenols, alcohols at iba pa). protina denaturation maaaring maganap sa ilalim ng impluwensiya ng guanidinium chloride o yurya. Sinabi ahente bumuo mahina bono (hydrophobic, ionic, hydrogen) o sa carbonyl at amino grupo ng peptide gulugod sa isang bilang ng mga grupo ng mga amino acid residues, substituting ang kanilang sariling mga magagamit na protina Bonds hydrogen sa loob ng molecules. Bilang isang resulta, ang isang pagbabago ay nangyayari sa mga sekundaryong at tersiyaryo istraktura.

Paglaban sa denaturing ahente ay nakasalalay lamang sa ang presensya sa Molekyul sa mga compounds protina ng disulfide bono. Trypsin inhibitor ay may tatlong Bonds S - S. Sa ilalim ng kondisyon ng pagbawi ng protina denaturation ay nangyayari nang walang iba pang mga impluwensya. Kung magkakasunod na inilagay sa compound ilalim ng mga kundisyon kung saan ang oksihenasyon ay isinasagawa ng SH-grupo cysteine at pagbuo ng disulfide bono, ang unang tulad naibalik. Ang pagkakaroon ng kahit isang solong disulfide bond makabuluhang pinatataas ang katatagan ng ang spatial istraktura.

protina denaturation, karaniwang sinamahan ng isang pagbawas sa solubility. Sama-sama na may ganitong namuo madalas na form. Ito ay nangyayari sa anyo ng mga "binuo mo ng protina." Sa mataas na concentrations ng mga compounds sa ang solusyon, "pagkakulta" sumasailalim ang buong solusyon, tulad ng, halimbawa, nangyari ito kapag kumukulo itlog. Kapag denaturation ng protina loses kanyang biological aktibidad. prinsipyo na ito ay batay sa paggamit ng karboliko acid (penol aqueous solution) bilang isang antiseptiko sangkap.

Ang kawalang-tatag ng spatial istraktura, ang mataas na posibilidad ng kabiguan sa ilalim ng impluwensiya ng iba't-ibang mga ahente ay makabuluhang mahirap na ihiwalay at protina pananaliksik. Nilikha rin ng ilang mga problema kapag gumagamit ng mga compounds sa gamot at industriya.

Kung ang protina denaturation ay natupad sa pamamagitan ng pagkakalantad sa mataas na temperatura, mabagal paglamig ay tumatagal ng lugar sa ilang mga kundisyon proseso renativatsii - pagbawi ng mga katutubong (orihinal) tulad. Ang katotohanang ito ay nagpapatunay na ang pagtula ng peptide chain ay alinsunod sa ang pangunahing istraktura.

Ang pormasyon ng mga katutubong conformation (pinagmulan ng lokasyon) ay isang kusang proseso. Sa ibang salita, ito arrangement ay tumutugon sa minimum na dami ng libreng enerhiya na nakapaloob sa isang Molekyul. Maaari One bilang isang resulta ay concluded na ang spatial istraktura ng compound ay naka-encode sa ang amino acid sequence sa chain peptide. Ito naman ay nangangahulugan na ang lahat ng polypeptides na may kaugnayan sa pamamagitan ng paghahalili ng amino acids (halimbawa, mioglobinovye peptide chain), ay magdadala sa isang kaparehong tulad.

Protina ay maaaring maging makabuluhang pagkakaiba sa ang pangunahing istraktura, kahit na kaunti o talagang magkapareho sa tulad.